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以下是为在职人员朋友们收集整理的同等学力申硕临床医学分子生物学复习的部分,供大家参考: 一、蛋白质化学 (一)氨基酸 氨基酸的类型、符号、结构和化学性质。 (二)肽 肽键,氨基酸残基,多肽链和蛋白质。 (三)蛋白质分子的基本结构 蛋白质分子的一级、二级、三级、四级结构,模体。 (四)蛋白质分子结构与功能的关系 蛋白质分子的一级结构决定其高级结构和生物学功能。 (五)蛋白质的理化性质 1.蛋白质的酸碱性质 2.分子的大小与形状 3.胶体性质 4.变性和复性 5.紫外光吸收 6.显色反应 (六)蛋白质的分离、纯化 1.根据分子大小的纯化方法 2.利用溶解度差别的纯化方法 3.根据电荷不同的纯化方法 4.利用对配体的生物亲和力的纯化方法 (七)蛋白质组和蛋白质组学 蛋白质组、蛋白质组学的基本概念。 二、酶学 (一)酶的一般特性 1.酶的化学本质和结构 2.转换数(Kcat)和米氏常数(Km) 3.酶的活力 4.核酶。 (二)酶的催化机制 1.过渡态、活化能和结合能 2.邻近效应 3.一般酸碱催化 4.亲核催化(共价催化)和亲电催化 5.静电效应 6.诱导契合。 (三)酶活性的调控 1.蛋白酶解激活(酶原的激活) 2.可逆共价修饰 3.别构调节。 三、细胞信号转导 (一)细胞信号分子及其受体 1.细胞间和细胞内的信号分子 2.信号分子受体的类型 3.细胞内信号转导途径的共同特征 4.信号分子NO (二)G蛋白偶联受体介导的信号转导途径 1.G蛋白偶联受体和G蛋白 2.cAMP信号转导途径 3.Ca2+信号转导途径 (三)酶偶联受体介导的信号转导途径 1.受体酪氨酸激酶(RTK) 2.SH2和SH3结构域 3.Ras蛋白 4.MAP激酶(MAPK) 5.RTK-Ras-MAPK信号转导途径 6.受体鸟苷酸环化酶 7.受体Tyr磷酸酶 8.受体Ser/Thr激酶 9.结合Tyr激酶的受体。 四、糖蛋白和蛋白聚糖
(一)糖蛋白 1.糖链结构的多样性 2.糖链和蛋白质的连接 3.糖链类型和结构特点 4.糖链的生物功能。 (二)蛋白聚糖 蛋白聚糖的存在;结构特点(糖胺聚糖,核心蛋白)。 五、核酸化学 (一)核酸的化学组成 核糖和2-脱氧核糖,碱基(嘧啶和嘌呤),磷酸;核苷和脱氧核苷;核苷酸和脱氧核苷酸;核酸,核糖核酸(RNA),脱氧核糖核酸(DNA)。 (二)核酸的分子结构 1.核苷酸的连接 2.DNA分子结构 3.RNA分子结构与功能 (三)核酸的理化性质与应用 水解;酸碱性;紫外线吸收特性;变性,复性;退火和分子杂交。 六、DNA的生物合成与损伤修复 (一)DNA复制 1.核酸生物合成的一般规律 2.染色体DNA复制的一般特征 3.大肠埃希菌DNA复制 4.真核细胞DNA复制 5.线粒体和噬菌体DNA复制 6.DNA复制的忠实性 (二)DNA损伤修复 1.碱基切除修复 2.核苷酸切除修复 3.重组修复 4.DNA倾向差错合成 5.SOS应答 (三)反转录 1.反转录和反转录酶 2.反转录病毒的生活周期 七、RNA的生物合成和加工 (一)转录 1.转录、基因表达和中心法则 2.RNA聚合酶 3.启动子和增强子 4.转录因子 5.终止子和终止因子 6.RNA生物合成的抑制剂。 (二)转录后加工 1.原核rRNA前体和tRNA前体的加工 2.真核基因的转录后加工 (三)RNA的复制 RNA指导的RNA聚合酶,病毒RNA的复制。 八、蛋白质的生物合成 (一)氨酰-tRNA合成酶(ARS) 氨基酸的活化,ARS的功能。 (二)翻译起始 起始tRNA,起始密码子,起始因子,起始复合物。 (三)多肽链延伸 3个延伸反应(氨酰-tRNA进入,转肽,移位),延伸因子,肽酰转移酶,肽键的形成。 (四)翻译终止 终止密码子;释放因子。 (五)蛋白质合成的能量消耗和翻译忠实性 消耗高能键的翻译阶段和消耗的数量,保证翻译忠实性的因素。 (六)蛋白质合成抑制剂 若干抗生素、毒素、干扰素的作用。 九、基因表达调控 (一)原核基因的表达调控 1.乳糖操纵子 2.色氨酸操纵子 3.翻译水平调节的操纵子 4.反义RNA (二)真核基因的表达调控 1.转录水平的调控 2.转录后水平的调控 3.翻译水平的调控 4.翻译后水平的调控。 十、癌基因和抑癌基因 (一)癌基因 1.肿瘤病毒携带的癌基因 2.原癌基因 3.原癌基因的激活 (二)抑癌基因 1.RB基因和p53基因 2.DNA和RNA肿瘤病毒的致癌机制 十一、基因工程的基本原理 (一)基本概念 1.基因工程 2.克隆 3.限制性内切酶 4.克隆载体 5.基因文库 6.cDNA文库 7.PCR (二)基因工程的一般步骤 1.获得目的基因 2.选择和构建载体 3.连接目的基因和载体 4.重组DNA导入宿主细胞 5.筛选、鉴定重组体克隆 6.目的基因的表达和产物的纯化 |
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